LL-37 (5mg)

Hvad er LL-37?

LL-37 er et humant cathelicidinpeptid på 37 aminosyrer, udledt fra den C-terminale region af hCAP18-prekursoren, som kodes af genet CAMP. Som det eneste kendte humane cathelicidin er LL-37 blevet et vigtigt forskningsemne inden for medfødt immunitet, biologien for antimikrobielle peptider, membraninteraktioner og cellesignalering. Dens kationiske og amfipatiske struktur gør den også nyttig til undersøgelse af peptid–membraninteraktioner og værtsforsvarsmekanismer.

Køb LL-37 fra PeptaGen Labs Europe som en lyofiliseret forskningsforbindelse af høj renhed, der svarer til den modne 37-restsekvens af LL-37 med frie ender, frem for den længere hCAP18-prekursor eller kortere LL-37-fragmenter. PeptaGen Labs opretholder strenge renheds- og kvalitetsstandarder, med uafhængig tredjepartsanalyse udført af førende laboratorier som Janoshik og et analysecertifikat, der medfølger hvert produktparti.

Produktet leveres udelukkende til forskning og udvikling og er ikke beregnet til human eller veterinær brug.

Hvad er inkluderet?

LL-37 leveres som et lyofiliseret pulver i et forseglet hætteglas af glas, sædvanligvis hvidt til off-white af udseende.

Analytisk test udføres for hvert nyt parti gennem uafhængige laboratorier, såsom Janoshik, og et analysecertifikat (CoA) leveres til verifikation. Afhængigt af laboratoriet og det testede produkt kan CoA'en indeholde analytiske resultater såsom:

• Identitetstest: Bekræfter, at materialet svarer til det modne 37-aminosyre-LL-37-peptid.
• HPLC-renhed: Måler andelen af hovedkomponenten LL-37 i forhold til detekterbare kromatografiske urenheder.
• Massespektrometri (MS): Giver molekylmæssedata til understøttelse af peptidets identitet og karakterisering.
• Peptidindhold: Hjælper med at fastslå mængden af LL-37 til stede i det testede materiale.
• Belæste peptidurenheder: Hvor det rapporteres, identificerer eller kvantificerer trunkerede sekvenser, deletionsprodukter eller andre syntesereleaterede peptidvarianter.
• Endotoksintest: Hvor det udføres, vurderer bakterielle endotoksinniveauer i det testede prøve.
• Sterilitetstest: Hvor det er relevant, vurderer materialet for detekterbar mikrobiel kontaminering.
• Resterende oplosningsmidler eller andre procesrelaterede urenheder: Hvor det er relevant, hjælper med at vurdere kontaminanter forbundet med peptidets syntese og oprensning.

Det partispecifikke CoA bør anvendes som den definitive kilde til de analytiske resultater og specifikationer for det leverede LL-37-parti.

Testparametre kan variere afhængigt af laboratoriet og det testede produkt. For LL-37 i særdeleshed bør forskere skelne det modne 37-restpeptid fra dets prekursorprotein hCAP18 og fra kortere LL-37-afledte fragmenter. LL-37 er det modne C-terminale peptid, der dannes fra hCAP18 gennem proteolytisk forarbejdning.

Bemærk venligst, at rekonstitutionsopløsningen ikke er inkluderet med produktet. Hvis det er nødvendigt for jeres laboratoriearbejde, kan I købe BAC Water fra vores katalog og tilføje det separat til jeres bestilling.

Tekniske specifikationer

Bemærk: Sekvensen og de molekylære egenskaber ovenfor vedrører specifikt det modne LL-37-peptid og ikke den fulde hCAP18-prekursor eller kortere LL-37-afledte fragmenter. Da den nøjagtige molekylmæsse, der rapporteres for et leveret forskningsmateriale, kan variere lidt afhængigt af endegrupperne, bør I tjekke det medfølgende CoA for at bekræfte den molekylære form af det leverede materiale.

Oversigt over LL-37 og virkningsmekanisme

LL-37 er det modne C-terminale peptid, der dannes fra den humane cathelicidin-prekursor hCAP18. Cathelicidiner er en familie af antimikrobielle peptider, der produceres som større prekursorproteiner og forarbejdes for at frigøre deres modne, biologisk aktive peptidformer. Hos mennesker koder genet CAMP for cathelicidin-prekursoren hCAP18, som forarbejdes til at danne LL-37, det eneste kendte humane cathelicidin. [1]

LL-37 er således et 37-rest, positivt ladet og amfipatisk peptid. Når det associeres med biologiske membraner, antager det overvejende en alfa-helikal struktur, en egenskab der bidrager til dets interaktioner med lipidmembraner. Disse strukturelle og fysisk-kemiske egenskaber er centrale for forskning i LL-37's interaktioner med mikrobielle membraner samt dets effekter på værtsceller og cellesignaleringsveje.

LL-37 og mikrobielle membraner

Den antimikrobielle aktivitet af LL-37 påvirkes stærkt af dens kationiske ladning og amfipatiske struktur. Mange bakterielle membraner indeholder negativt ladede lipider og andre anioniske overfladekomponenter, der tiltrækker det positivt ladede peptid. [2]

Efter binding til den mikrobielle overflade kan LL-37 associere med og forstyrre lipidmembranen. Eksperimentelle modeller har beskrevet flere mulige mekanismer for membranforstyrrelse, herunder overfladebelægning ("carpeting"), membranfortynding, poredannelse og lipidreorganisering. Den præcise mekanisme kan variere afhængigt af membransammensætning og eksperimentelle betingelser.

Membraninteraktion og peptidstruktur

LL-37 kan eksistere i forskellige strukturelle tilstande afhængigt af dets miljø. I opløsning kan peptidet antage relativt uordnede konformationer, mens interaktion med membraner fremmer dannelsen af en alfa-helikal struktur.

LL-37 kan også oligomerisere under visse betingelser. Disse strukturelle overgange er vigtige forskningsområder, da peptidkoncentration, lipidsammensætning, ioniske betingelser og membranegenskaber alle kan påvirke, hvordan LL-37 interagerer med sit mål. [3]

Immunmodulerende signalering

LL-37's aktivitet rækker ud over direkte antimikrobielle effekter. Forskning har forbundet peptidet med modulation af medfødte og adaptive immunresponser, herunder kemotaksi og regulering af inflammatorisk signalering. [2]

Flere celleoverfladereceptorer og intracellulære signaleringssystemer er blevet impliceret i LL-37-responser, herunder FPR2/ALX, P2X7 og EGFR-relateret signalering. LL-37 opfører sig dog ikke som en konventionel ligand for en enkelt receptor. Beviser tyder på, at membraninteraktioner, receptortransaktivering og ændringer i membranorganisering alle kan bidrage til dets cellulære effekter.

LL-37 og inflammationsforskning

LL-37 kan påvirke produktionen og aktiviteten af inflammatoriske mediatorer, hvor eksperimentelle studier rapporterer både proinflammatoriske og inflammationsmodulerende effekter. Retningen og størrelsen af disse responser afhænger af celletype, koncentration, det omgivende molekylære miljø og eksperimentelle betingelser. [4]

Denne kontekstafhængighed er en vigtig overvejelse ved fortolkning af LL-37-forskning, særligt når man sammenligner resultater fra forskellige eksperimentelle modeller.

LL-37 og vævsbiologi

Forskning har også undersøgt LL-37 i relation til cellemigration, angiogenese, epitelresponser og vævsreparation. Disse effekter menes at involvere interaktioner mellem peptidet, cellemembraner og flere signaleringsveje frem for et enkelt defineret molekylært mål. [5]

Samlet set forstås LL-37 bedst som et multifunktionelt værtsforsvarspeptid, hvis biologiske aktivitet opstår fra en kombination af membraninteraktioner og kontekstafhængige effekter på cellesignalering og immunresponser.

Forskningsanvendelser og videnskabelig baggrund

LL-37 er blevet grundigt studeret som et humant værtsforsvarspeptid, med forskning der spænder over biologien for antimikrobielle peptider, medfødt immunitet, membranbiofysik, inflammation og vævsreparation. Dets brede forskningsprofil afspejler peptidets evne til at interagere både med mikrobielle membraner og pattedyrceller.

Forskning i antimikrobielle peptider

Et af de vigtigste forskningsområder for LL-37 er dets aktivitet mod mikroorganismer. Studier har undersøgt interaktioner med gram-positive og gram-negative bakterier samt svampe og vira.

Forskning tyder på, at LL-37 kan associere med mikrobielle membraner gennem elektrostatiske og hydrofobe interaktioner, hvor membransammensætningen påvirker den resulterende respons. Studier har også undersøgt LL-37 i relation til bakterielle biofilm og antimikrobiel resistens. [2]

Forskning i medfødt immunitet

LL-37 er en vigtig komponent i den humane medfødte immunforsvar. Det produceres af epitelceller og immunceller og kan deltage i værtsresponser på mikrobiel eksponering. [4]

Forskning har undersøgt, hvordan LL-37 interagerer med immunceller, kemokiner og inflammatoriske mediatorer. Disse studier har fastslået, at LL-37 er mere end blot et membranaktivt antimikrobielt peptid, hvor dets biologiske effekter strækker sig til regulering af immunsignalering.

Immunmodulation og inflammatorisk signalering

LL-37 er blevet undersøgt for dets evne til at påvirke inflammatoriske responser, herunder produktion af cytokiner og kemokiner samt migration af immunceller. Vigtigt er, at dets effekter kan være kontekstafhængige: eksperimentelle studier har rapporteret både proinflammatoriske og inflammationsbegrænsende aktiviteter afhængigt af celletype og det omgivende biologiske miljø. [6]

Dette gør LL-37 nyttigt til forskning i forholdet mellem antimikrobielt forsvar og inflammatorisk signalering.

Membranbiofysik og struktur-funktionsforskning

Den kationiske og amfipatiske natur af LL-37 gør det til en nyttig model til at studere peptid–membraninteraktioner. Forskere har undersøgt, hvordan peptidkoncentration, lipidsammensætning, ioniske betingelser og peptidoligomerisering påvirker membranbinding og strukturel adfærd.

Disse studier kan involvere membranpermeabilisering, poredannelse, lipidreorganisering og ændringer i peptidkonformation.

Vævsreparation og angiogenese

Forskning har også undersøgt LL-37 i relation til cellemigration, epitelresponser, angiogenese og sårheling. Eksperimentelle studier har rapporteret effekter på endotelcelleproliferation og karvarelse, mens andet arbejde har undersøgt LL-37's ekspression og aktivitet under epitelial sårheling. [7]

Disse fund gør LL-37 relevant for laboratoriestudier, der undersøger sammenhængene mellem medfødt immunitet, inflammation og vævsombygningsprocesser.

Forskning i receptorer og cellesignalering

Selvom membraninteraktion er central for mange af LL-37's aktiviteter, har forskning identificeret flere receptor- og signaleringssystemer, der kan bidrage til cellulære responser. Disse omfatter blandt andet FPR2/ALX, P2X7 og EGFR-associerede veje.

Mangfoldigheden af rapporterede signaleringsmekanismer afspejler LL-37's multifunktionelle natur og indflydelsen af celletype og eksperimentelle betingelser på dets biologiske aktivitet.

LL-37 og vært–mikrobe-interaktioner

LL-37 studeres også som en del af den bredere interaktion mellem værtsvæv og mikroorganismer. Forskning har undersøgt, hvordan peptidet samtidig kan påvirke mikrobiel levedygtighed, immuncelleadfærd og inflammatorisk signalering. [8]

Dette gør LL-37 til en nyttig eksperimentel model til at undersøge, hvordan antimikrobielle peptider forbinder direkte patogenforsvar med bredere værtsresponsmekanismer.

Sammenligning af LL-37 med beslægtede værtsforsvarspeptider

LL-37 tilhører cathelicidin-familien af humane værtsforsvarspeptider og adskiller sig strukturelt fra defensin-familierne. Sammenligningen nedenfor fremhæver de vigtigste forskelle, der er relevante for forskning i antimikrobielle peptider og medfødt immunitet.

LL-37 og BPC-157

LL-37 og BPC-157 er strukturelt forskellige forskningspeptider, der begge er blevet undersøgt inden for cellulær og vævsbaseret forskning. LL-37 er et 37-aminosyre cathelicidin, der primært studeres inden for medfødt immunitet, biologien for antimikrobielle peptider og membraninteraktioner, mens BPC-157 er blevet undersøgt på tværs af en række cellulære og vævsresponsmodeller. Forskere kan sammenligne disse forbindelser for at udforske, hvordan strukturelt forskellige peptider påvirker cellulære processer og vævsrelaterede responser.

LL-37 og Thymosin Alpha-1

LL-37 og Thymosin Alpha-1 giver endnu en nyttig sammenligning inden for immunrelateret forskning. LL-37 er et endogent humant værtsforsvarspeptid involveret i medfødte immunresponser og interaktioner med mikrobielle membraner, mens Thymosin Alpha-1 er et syntetisk 28-aminosyre-peptid, der studeres i forhold til immuncellefunktion og immunsignalering. Deres forskellige strukturer og biologiske roller gør dem til nyttige forskningsmaterialer til undersøgelse af forskellige aspekter af peptidmedieret immunregulering.

LL-37 og TB-500

LL-37 og TB-500 er også blevet undersøgt inden for cellulær og vævsbiologi, selvom de tilhører forskellige peptidfamilier og har forskellige molekylære egenskaber. LL-37 studeres primært som et cathelicidin og værtsforsvarspeptid, mens TB-500 er et fra thymosin β4-afledt forskningspeptid forbundet med studier af cellulær migration, cytoskeletale processer og vævsresponser. At sammenligne deres forskningsprofiler kan hjælpe med at skelne biologien for antimikrobielle peptider fra andre peptidmedierede cellulære processer.

Opbevaring og laboratoriehåndtering

LL-37 leveres som et lyofiliseret peptid. At holde materialet forseglet og beskyttet mod fugt, varme og unødig miljøeksponering hjælper med at bevare dets analytiske egenskaber under opbevaring.

• Opbevar det forseglede lyofiliserede materiale i henhold til produktdokumentationen og partispecifikke anbefalinger.
• Til længerevarende opbevaring anvendes typisk frysning for lyofiliseret LL-37.
• Beskyt mod fugt og direkte lys.
• Lad et koldt hætteglas nå en passende temperatur før åbning, hvor det er nødvendigt, for at reducere kondens på det lyofiliserede materiale.
• Når materialet er forberedt til laboratoriebrug, følg de opbevarings- og stabilitetsbetingelser, der er fastlagt for den specifikke forberedelse og den eksperimentelle protokol.
• Undgå unødvendige, gentagne fryse-optø-cyklusser ved arbejde med forberedte opløsninger.
• Anvend passende laboratorieprocedurer for at minimere kontaminering under forberedelse og håndtering.

LL-37 er et stærkt kationisk peptid, og adsorption til laboratorieoverflader kan være en vigtig overvejelse, især ved arbejde med fortyndede opløsninger. Når I køber LL-37 til laboratorieforskning, kan valg af passende laboratoriematerialer og minimering af unødvendige overførsler hjælpe med at reducere potentielt materialetab.

Der findes ingen enkelt, universelt anvendelig stabilitetsperiode for brug for alle LL-37-forskningspræparater. Stabiliteten kan afhænge af faktorer som formulering, koncentration, beholder, opløsningsmiddel og opbevaringsbetingelser, så produktdokumentationen og den eksperimentelle protokol bør have forrang frem for generaliserede opbevaringsperioder.

Analysecertifikat og kvalitetssikring

Et analysecertifikat (CoA) giver partispecifik analytisk information om det leverede LL-37-materiale. For et defineret 37-aminosyre-peptid er identitet og renhed særligt vigtige for at bekræfte, at materialet svarer til den tilsigtede LL-37-sekvens.

Hvad man skal kontrollere på et LL-37 CoA

Afhængigt af produktet og testlaboratoriet kan et CoA rapportere:

• Identitet: Bekræfter, at materialet svarer til LL-37.
• Renhed: Angiver andelen af hovedpeptidkomponenten i forhold til detekterbare urenheder.
• Peptidindhold: Giver information om det faktiske peptidindhold i det testede materiale.
• Yderligere kvalitetsparametre: Kan omfatte endotoksiner, sterilitet eller mikrobielle grænser, vandindhold, resterende opløsningsmidler og elementære urenheder, hvor det er relevant.

CoA'en bør svare til det specifikke LL-37-parti, der købes eller studeres. Forskere bør bruge partidokumentationen til at gennemgå de rapporterede resultater, analytiske metoder og specifikationer, der gælder for det pågældende materiale.

Testparametre kan variere mellem uafhængige laboratorier, så det partispecifikke CoA bør betragtes som den definitive kilde til de analytiske egenskaber for det leverede LL-37-materiale.

Ofte stillede spørgsmål

Hvad er LL-37?

LL-37 er et humant cathelicidinpeptid på 37 aminosyrer, produceret fra den C-terminale region af prekursorproteinet hCAP18, som kodes af CAMP-genet. Det er det eneste kendte humane cathelicidin og er blevet grundigt studeret inden for biologien for antimikrobielle peptider, medfødt immunitet, membraninteraktioner og immunmodulation.

Hvad er forskellen mellem LL-37 og hCAP18?

hCAP18 er prekursorproteinet, hvorfra modent LL-37 produceres. Proteolytisk forarbejdning af hCAP18 frigør 37-aminosyre-peptidet LL-37 fra dets C-terminale region. De to bør derfor ikke behandles som udskiftelige forskningsmaterialer: hCAP18 er prekursorproteinet, mens LL-37 er det modne peptid.

Hvad studeres LL-37 for i forskning?

LL-37 er blevet grundigt studeret i forskning i antimikrobielle peptider, herunder interaktioner med bakterielle og andre mikrobielle membraner. Andre forskningsområder omfatter medfødt immunitet, inflammatorisk signalering, vært–mikrobe-interaktioner, membranbiofysik, cellemigration og vævsbiologi.

Hvordan virker LL-37?

LL-37 har en kationisk, amfipatisk struktur, der gør det muligt for det at interagere med negativt ladede komponenter i mikrobielle membraner. Studier har rapporteret membraninsertion, lipidreorganisering og membranpermeabilisering, selvom den præcise mekanisme kan variere med membransammensætning og eksperimentelle betingelser. Foreslåede modeller omfatter tæppelignende membranforstyrrelse og poredannelse frem for én universelt anvendelig mekanisme.

Hvilke receptorer interagerer LL-37 med?

LL-37 kan påvirke værtscellesignalering gennem flere receptorsystemer og membranassocierede processer. Forskning har impliceret receptorer og veje, herunder FPR2/ALX, P2X7 og EGFR-relateret signalering. LL-37 bør derfor ikke bedst forstås som en konventionel ligand, der virker gennem en enkelt receptor; dets cellulære effekter kan involvere både direkte membraninteraktioner og receptorafhængig signalering.

Hvad er forskellen mellem LL-37 og LL-37-fragmenter?

LL-37-fragmenter er kortere peptider afledt af dele af den fulde 37-aminosyre-sekvens. Eksempler studeret i forskning omfatter fragmenter såsom KR-12 og LL-32. Fjernelse eller ændring af dele af LL-37 kan ændre dets struktur, membraninteraktioner og biologiske egenskaber, så et fragment bør ikke antages at have samme egenskaber som det fulde LL-37.

Hvordan testes LL-37's renhed og identitet?

LL-37 kan karakteriseres ved hjælp af analytiske metoder, herunder HPLC og massespektrometri. HPLC giver information om kromatografisk renhed og relaterede peptidarter, mens massespektrometri giver molekylmasseinformation, der understøtter identiteten af det 37-rest-peptid. Yderligere test kan vurdere peptidindhold, endotoksiner, sterilitet, resterende opløsningsmidler eller andre procesrelaterede urenheder.

Hvor kan jeg købe LL-37 til forskning i Europa?

Hvis I befinder jer i Europa, kan I købe LL-37 fra PeptaGen Labs som et lyofiliseret laboratorieforskningspeptid. Materialet leveres i lyofiliseret pulverform med partispecifikke analysecertifikater til verifikation. Produktet er udelukkende beregnet til forskning og udvikling og er ikke beregnet til human eller veterinær brug.

Videnskabelige referencer

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.